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黄卓烈《生物化学》 课后答案(上)

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  第一章 绪论
  1.生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?
  生物化学是以生物体为对象,从化学的观点研究生命本质的科学。
  它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。
  2.维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?
  a 离子键 b 氢键 c 范德华力 d 疏水相互作用 e 位阻作用
  3.为什么说水是生命的基本介质?
  a.生物分子的合成需要有水的参与;
  b.生物体内有机物的代谢过程也会产生水;
  c.在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质;
  d.细胞与细胞之间充满水分,血液中也含有大量水分;
  ee.水分参与能量的传递;
  f.水有润滑作用.
  4.细胞中有哪些缓冲系统?
  a.碳酸氢盐系统 b.磷酸盐系统 c.蛋白质系统
  第二章 核酸化学
  1.名词解释
  增色效应:DNA 由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加,此现象称为增色效应。
  减色效应: 在核酸中由于碱基的堆积作用,造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。变性核酸在复性后其紫外吸收值降低,这种现象被称为“减色效应”。
  DNA 复性:变性 DNA 的两条链通过碱墓配对重新形成双螺旋的过程称为复性
  分子杂交 (hybridization) :不同来源的核酸链( DNA 或 RNA ),根据它们的顺序互补性,在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。
  回文结构( palindrome) :所谓回文顺序,就像一个单词、一个词组或一个句子,它们从正方向阅读和反方向阅读,其含义都一样。例如: ROTATOR 和 NURSESRUN 。这个名词被用于描述碱基顺序颠倒重复,因而具有二倍对称的 DNA 段落。
  镜像结构:如果颠倒重复发生在同一条链上,则这种顺序叫镜像重复,在同一条链内不具有链内互补顺序,因而不能形成发卡结构和十字架结构。
  例如 TTAGCAC CACGATT           AATCGTG GTGCTAA
  Watson-Crick配对:
  Hoogsteen配对:参与Watson-Crick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建,特别是在大沟里的功能基团,如一个质子化的C能和GC碱基对中的G配对,T和 A=T中的A配对,这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。这种非Watson-Crick碱基配对叫Hoogsteen配对,在DNA重组转录等的起始和调控上起重要作用。
  DNA双螺旋:是一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。
  DNA超螺旋:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋(负超螺旋)或过旋(正超螺旋)的结果。
  核酶(ribozyme):具有催化作用的小RNA分子。
  siRNA:small interfering RNA,大约22个核苷酸长的双链RNA能够通过不同途径,以序列特异的方式来高效的沉默含有同源序列的靶RNA分子。
  2.从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA?
  DNA分子比RNA大。DNA在细胞核里,RNA在细胞液。 结构:DNA是双螺旋 RNA是单链根据种类不同结构也不同。 功能:DNA是遗传物质,RNA是更加种类不同,功能也不同!
  3.从结构和功能上比较tRNA、rRNA和mRNA?
  功能: mRNA :功能是翻译。  tRNA:功能是运输。  rRNA:功能是作为mRNA的支架,使mRNA分子在其上展开,实现蛋白质的合成。
  结构: mRNA原核和真核特征不相同:原核生物特征有半衰期短,而且由多顺反子形式存在以AUG为起始密码子。真核生物一般为单顺反子,5端帽子,3端尾巴 rRNA有大小亚基。tRNA有三叶草结构
  4.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?此模型如何能解释Chargaff?
  a,两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。
  b,磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A—T,G—C配对(碱基配对原则,Chargaff定律)
  c,螺旋直径2nm,相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对(base pair, bp)重复一次,间隔为3.4nm d,DNA双螺旋结构十分稳定
  5.原核生物和真核生物的mRNA的结构有哪些区别?
  ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。
  ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的,真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工,加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作 。
  ③原核生物mRNA半寿期很短,一般为几分钟 ,最长只有数小时(RNA噬菌体中的RNA除外)。真核生物mRNA的半寿期较长, 如胚胎中的mRNA可达数日。
  ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。
  7.从两种不同细菌提起DNA样品,其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成,两种细菌中有一种是从温泉(64°C)种分离出来的,该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么?
  第三章 蛋白质化学
  1.名词解释
  蛋白质一级结构:多肽链中,氨基酸的排列顺序,其主要化学键为肽键(peptide bond)。
  蛋白质的二级结构:指蛋白质中某一段肽链主链C原子的空间排布
  蛋白质的三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布顺序。
  蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
  超二级结构:在蛋白质分子中,由二级结构间组合的结构层次称为超二级结构。
  结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
  必需氨基酸:动物及人体内不能合成,必需由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。
  稀有氨基酸:动物和人体内能够合成,不需从外界供给的氨基酸称为非必需氨基酸
  半必需氨基酸:体内虽能合成,但合成的量不足以满足特殊生理状态下的需要
  氨基酸残基:肽链中的每一个氨基酸,由于相互连接失去一分子水,与原氨基酸比较,分子稍有残缺,通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基
  酰胺平面:由于肽键具有部分双键的性质,因而不能自由旋转;使得肽键所连接的六个原子同处于一个平面上,这个平面被称为肽平面或酰胺平面
  α - 碳原子的二面角:多肤链中,α -C - N 和α -C - C 键都是单键,可以自由旋转。其中α -C - N 键旋转的角度通常用φ表示;α -C - C 键旋转的角度一般用ψ表示
  肽单元:参与组成蛋白质的6个原子位于同一平面,叫肽单元。它是蛋白质构想的基本结构单位。
  等电点:使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值
  5. 蛋白质的构想可以是无限的吗?为什么?
  不可以,多肽链真正能够存在的构想为数很有限,因为在a和b的某些取值时,主链上的原子之间后主链上的原子与侧链R基团之间会发生空间相撞,也就是说这时非键合原子不符合标准接触距离!
  6.在下述条件下计算含有45个氨基酸残基肽链的长度(以nm为单位)
  (1)70%为a螺旋,10%为平行式B折叠,20%为线性。 (2)全部为a螺旋。
  a,(45*70%/3.6)*0.54+(45*10%/2-1)*0.132+(45*20%-1)0.132=
  b,(45/3.6)*0.54nm=
  7.已知:(1)卵清蛋白pI为4.6;(2)B乳球蛋白pI为5.2;(3)糜蛋白酶原pI为9.1. 问在PH5.2时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不移动?
  a.由于pI《PH,所以PH提供OH根,所以卵清蛋白中的氢离子被中和掉显阴性,所以向阳极移动 b.同理,不移动 c.向阴极移动
  8.什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?
  答案:a.许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键,导致pro活性丧失的现象。
  b.1)物理因素:加热、激烈振荡、超声波、χ-射线、紫外线等;
  2)化学因素:A 酸碱破坏盐键;B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键,破坏pr分子内各弱键;C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂(SDS)可破坏氢键,暴露巯基,强化酸碱的破坏作用。
  c.性质改变:1)溶解度降低;2)二、三级结构破坏,但肽键未破坏,故其组成和分子量不变;3)化学反应基团增加;4)失去螺旋结构,对称性下降,结晶能力丧失;
  5)对蛋白酶水解敏感性增加;6)生物活性降低或全部丧失。结构:1)分子内部结构改变:次级键破坏;2)分子表面结构改变:疏水基团暴露。主要标志:生物功能的丧失。
  d. 鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性,熟了可以吃。细菌、病毒加温,加酸、加重金属(汞)因蛋白质变性而灭活(灭菌、消毒、)。用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素,制药。蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应,如双缩脲反应可测定含量
  9.试解释蛋白质的盐溶和盐析机制?
  盐溶:在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐[即稀浓度],如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。 盐析:破坏了蛋白质在水中存在的两个因素(水化层和电荷),从而使蛋白质沉淀.
  10.蛋白质的两性解离、沉淀特性有何作用?
  两性解离:用电泳的方法根据两性解离特性分离提纯蛋白质
  沉淀特性:用沉淀的方法根据沉淀特性分离提纯蛋白质
  第四章 酶
  1.酶的活性中心:指在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近,形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。对需要辅酶的酶来说,辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
  酶原激活:某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌,然后在到达作用部位时由另外的物质作用,使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的,它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。
  别构效应:调节物(或效应物)与别构酶酶分子的别构中心结合后,诱导出或稳定住酶分子的某种构象,使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反
  应速度及代谢过程,此效应称为酶的别构效应。
  辅酶和辅基:大多数情况下,可通过透析或其他物理方法从全酶中除去,与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合,不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白结合的牢固程度不同,无严格绝对的界限。
  酶的活力单位( U ):酶活力的度量单位。 1961 年国际酶学委员会规定: 1 个酶活力单位是指特定条件下,在 lmin 内能转化 1 μ mol 底物的酶量,特定条件:温度 25 ,其他条件采用最适,另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。
  同工酶:指催化同一种化学反应,而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
  共价调节酶:由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性(或高活性与低活性)形式之间相互转变,这种调节酶即为共价调节酶。
  2,酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?
  (1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比,在许多方面是相同的,如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样,酶仅能改变化学反应的速度,并不能改变化学反应的平衡点,酶在反应前后本身不发生变化,所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化,体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能(activation energy),但不改变反应过程中自由能的变化(△G),因而使反应速度加快,缩短反应到达平衡的时间,但不改变平衡常数(equilibrium constant)。
  (2)然而酶是生物大分子,具有其自身的特性:(1)酶催化的高效性:酶的催化作用可使反应速率提高10^6~10^12倍,比普通催化剂效能至少高几倍以上。(2)酶催化剂的高度专一性:包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等,即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解,但水解这些化学键的酶却各不相同,分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶,即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。(3)酶催化的反应条件温和:酶促反应一般在pH=5~8的水溶液中进行,反应温度范围为20~40℃
  3,影响酶促反应速度的因素有哪些?
  答案:a.酶浓度的影响 b.底物浓度的影响 c.温度的影响 d.酸碱度的影响 e.激活剂的影响 f.抑制剂的影响
  4. 米氏方程的实际意义和用途是什么?
  答案: ①米氏方程是根据中间产物学说推导出酶促反应中的 [S] 与 v 关系的数学式,它反应了 [S] 与 v 之间的定量关系,可以根据其中的 Km 对酶进行一系列研究(参阅上题),另外将米氏方程的 1/v 对 1/[S] 作图,可直接从图中求出 Vmax 及 Km; 将米氏方程变为( v - Vmax )= - vKm 时,与( x-a )( y+b)=K 的典型双曲线方程一致,因此公式推导和实验得到的 [S] 对 v 的曲线完全相同,给中间复合物理论一个有力的证据。
  ②局限性:米氏方程假定形成一个中间复合物因而其动力学只适合单底物反应,对实际存在的多底物、多产物的酶促反应均不适用;对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释;在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的 [S] 与 v 的关系不大相符。
  5. 何谓米氏常数,它的意义是什么?
  答案:①米氏常数( Km 值)是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数,即 Km =( K 2 + K 3 )/K 1 。因此 Km 可看作是 ES 形成和解离趋势的代表。在特殊情况下, Km 在数值上等于酶促反应速度达到 Vmax/2 时的 [S] ,单位 mol/L 。 Km 值在 K3<<K2 时,与 Ks 涵义相同。 (E + S==ES → E + P)
  ② Km 的意义: 米氏方程: ,当v=Vmax/2时,Km=[S] ;Km是酶的特征常数,其大小反映了酶与底物的亲和力。
  6.磺胺类药物的作用机理
  答案:细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸,而是利用环境中的对氨苯甲酸(PABA)和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸,四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶,参与核酸前体物(嘌呤、嘧啶)的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似,能与PABA竞争二氢叶酸合成酶,影响了二氢叶酸的合成,因而使细菌生长和繁殖受到抑制。
  7.有机磷农药的毒性机理?
  答案:a。有机磷农药中毒的主要机理是抑制胆碱酯酶的活性。有机磷与胆碱酯酶结合,形成磷酰化胆碱酯酶,使胆碱酯酶失去催化乙酰胆碱水解作用,积聚的乙酰胆碱对胆碱有神经有两种作用:a.毒蕈碱样作用 b.烟碱样作用
  b。有机磷化合物( 包括有机磷杀虫剂) 的作用机制,除上述酶抑制学说外,尚有:有机磷直接作用于胆碱能受体;直接损害神经元,造成中枢神经细胞死亡;抑制神经病靶酯酶,造成退行性多神经病等。
  8.请分析下列现象的生化机理:“酵母汁将蔗糖变成酒精称为乙醇发酵;酵母汁经透析或加热至50°C,失去发酵能力,而透析的酵母汁与加热的酵母汁混合后又具有发酵能力”。
  答案:蔗糖加水等于葡萄糖和果糖,葡萄糖+2Pi+2ADP+2氢正=2乙醇+2ATP+2水+2二氧化碳 透析过程:除去了全部的酵母;加热:是一种可逆变性,酵母暂时失去了活性。混合:又恢复了原来温度,变性蛋白质恢复了正常活性。
  第七章 糖类代谢
  回补反应:酶催化的补充柠檬酸循环中间代谢物的供给的反应,例如由丙酮酸羧化生成草酰乙酸的反应。
  葡萄糖异生作用:即是由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
  3.糖酵解中的调节酶有哪几个?有哪些因素调节?
  酶:a.己糖激酶,b.磷酸果糖激酶,c.丙酮酸激酶;因素:a.本身反应 b.多种变构效应物的影响 c.高浓度的ATP
  4.什么是乙醛酸循环?其有什么生物意义?
  乙醛酸循环:在异柠檬酸裂解酶的催化下,异柠檬酸被直接分解为乙醛酸,乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下,由苹果酸合成酶催化生成苹果酸,苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程
  生物意义:除了提供能量和中间产物外,更重要的是它使萌发的种子将储存的三酰甘油通过乙酰CoA转变为葡萄糖。

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